Aspartat-aminotransferasa
 | |||||||||
| Identificadors | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Número EC | 2.6.1.1  | ||||||||
| Bases de dades | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| Estructures PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
L'aspartat-aminotransferasa (AST) o aspartat-transaminasa, també coneguda com a enzim transaminasa depenent de l'aspAT/ASAT/AAT o (sèrum) transaminasa glutamicooxalacètica (GOT, SGOT), és una transaminasa que depèn del piridoxal fosfat (PLP) (EC 2.6.1.1) i va ser descrit per primer cop per Arthur Karmen i col·legues el 1954.[1][2][3] L'AST catalitza la transferència reversible d'un grup α-amino entre l'aspartat i el glutamat i, com a tal, és un important enzim en el metabolisme dels aminoàcids. AST es troba al fetge, el cor, el múscul esquelètic, els ronyons, el cervell i els hematies. El nivell sèric d'AST, el nivell d'ALT (alanina-aminotransferasa) i la seva proporció (relació AST/ALT) es mesuren clínicament com a biomarcadors per a la salut del fetge. Les proves formen part de bioquímica habitual de l'anàlisi de sang.
Referències
[modifica]- ↑ KARMEN, A; WROBLEWSKI, F; LADUE, JS «Transaminase activity in human blood.». The Journal of Clinical Investigation, 34, 1, 1-1955, pàg. 126-31. DOI: 10.1172/jci103055. PMC: 438594. PMID: 13221663.
- ↑ KARMEN, A «A note on the spectrometric assay of glutamic-oxalaceticñnn transaminase in human blood serum.». The Journal of Clinical Investigation, 34, 1, 1-1955, pàg. 131–3. DOI: 10.1172/JCI103055. PMC: 438594. PMID: 13221664.
- ↑ LADUE, JS; WROBLEWSKI, F; KARMEN, A «Serum glutamic oxaloacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction.». Science, 120, 3117, 24-09-1954, pàg. 497–9. DOI: 10.1126/science.120.3117.497. PMID: 13195683.